elisa試劑盒價格ATP合酶利用跨膜離子(主要是質子)梯度提供的能量, 催化由ADP和Pi(磷酸)合成ATP的反應. 已有證據表明, 這種催化反應通過ATP合酶內部亞基之間的相對旋轉而實現. 然而, 現有的基于整合在細胞膜內的c環及附著于其上的中心桿(由e和g亞基組成)轉動的ATP合酶旋轉模型存在多方面的理論缺陷, 也與某些實驗數據不符.
ATP合酶是一種由多個亞基組裝而成的存在于所有生物體內的關鍵能量轉換裝置, 它利用細胞膜兩側的離子(通常是質子)濃度差以及電勢差所儲存的化學能, 合成細胞內的“能量貨幣”——ATP分子。ATP合酶是一種分子尺度的馬達, 催化反應通過一種*的內部亞基之間的相互旋轉機制而實現。認識ATP合酶的工作機制一直是生命科學研究的一個熱點問題, 相關工作曾于1978年和1997年被授予諾貝爾化學獎。
elisa試劑盒價格ATP合成酶有兩個主要的部分，F1和F0：F1在膜的外側，有三個接觸位點，而F0形成一個跨膜蛋白。這個酶的基本亞基結構已經從線粒體的研究當中很清楚的掌握。
F1由5個不同的亞基組成，用化學計量法表示是α3β3γ1δε1。通過對牛F1部分的X－Ray晶體衍射分析，得到了一個很確切的結構—α3β3γ集合體。α和β亞基的三個重復結構輪流圍繞在γ亞基α螺旋結構的氨基和羧基末端。此外，重要的是三個β亞基在結合核苷酸后會處于不同的狀態：βT,βD和βE。β亞基的不均勻性結構與酶的接觸反應部分相比，顯然是一致的。
F0是由三個亞基構成，化學計量法表示是a1b2c10-12。c和a亞基的cAsp-61和aArg-210對質子遷移分別獨立作用。同時提出了具有12個c亞基的環狀結構，并且電子顯微鏡、原子粒顯微鏡也這樣提示，而且單個c亞基的核磁共振形成的模型擁有兩個跨膜α螺旋結構。
elisa檢測試劑盒描述的是Escherichiacoli的F1F0結構。蛋白是具有兩個方向的。F1部分包括α3，β3，γ，δ和ε亞基，F0部分包含a,b和c亞基，測定其化學含量比為1：2：10－14。F1和F0由兩個細莖連在一起，中心的一條連接γ和ε亞基，外圍的那條則旋繞δ和b亞基。在哺乳動物，通常會有額外的亞基在細莖部位。
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